Активність протеїнкінази в та позаклітинної сигнал-регульованої кінази-1/2 в пухлинах щитоподібної залози, нормалізована щодо експресії протеїнкіназ в тканині
DOI:
https://doi.org/10.21856/j-PEP.2017.3.05Ключові слова:
щитоподібна залоза, доброякісні та злоякісні пухлини, позаклітинна сигнал-регульована кіназа-1/2, протеїнкіназа В (Акt)Анотація
Вивчали активацію ефекторної кінази мітогенного каскаду — позаклітинної сигнал-регульованої кінази-1/2 (ERK1/2) та головної ефекторної протеїнкінази фофатидилінозитол-3-кіназного каскаду (РІ3К) – протеїнкінази Акt в нормальних тканинах, доброякісних та злоякісних пухлинах щитоподібної залози людини. Активність ERK, нормалізована щодо загального вмісту протеїнкінази в тканині, була нижче в пухлинах, порівняно з нормальною тканиною, що може свідчити про відсутність кореляції з проліферативними процесами в пухлинній тканині щитоподібної залози. Сумарна активність всіх трьох ізоформ Акt1/2/3 також була пригнічена в пухлинах, порівняно з нормальною тканиною. Можливо, одержані результати пов’язані з явищем так званої онкогенної токсичності. Обговорюються можливі механізми пригнічення активності мітогенного сигнального каскаду та сигнального каскаду РІ3К/Акt в пухлинах ЩЗ.
Посилання
Burotto M, Chiou VL, Lee JM, Kohn EC. Cancer 2014; 120(22):3446-3456. https://doi.org/10.1002/cncr.28864
Low HB, Zhang Y. Immune Netw 2016; 16(2):85-98. https://doi.org/10.4110/in.2016.16.2.85
McCubrey JA, Steelman LS, Chappell WH, et al. Biochim Biophys Acta 2007; 1773(8):1263-1284. https://doi.org/10.1016/j.bbamcr.2006.10.001
Caronia LM, Phay JE, Shah MH. Clin Cancer Res 2011; 17(24):7511-7517. https://doi.org/10.1158/1078-0432.CCR-11-1155
Lake D, Correa SA, Muller J. Cell Mol Life Sci 2016; 73(23):4397-4413. https://doi.org/10.1007/s00018-016-2297-8
Xing M. Nat Rev Cancer 2013; 13:184-199. https://doi.org/10.1038/nrc3431
Tronko ND, Pushkarev VM. Cytol Genet 2016; 50(6): 366-371. https://doi.org/10.3103/S0095452716060098
Montagut C, Settleman J. Cancer Lett 2009; 283(2):125-134. https://doi.org/10.1016/j.canlet.2009.01.022
Milosevic Z, Pesic M, Stankovic T, et al. Transl Res 2014; 164(5): 411-423. https://doi.org/10.1016/j.trsl.2014.06.005
Manning BD, Toker A. Cell 2017; 169(3):381-405. https://doi.org/10.1016/j.cell.2017.04.001
Tang F, Wang Y, Hemmings BA, et al. Semin Cancer Biol 2017; S1044-579X(17):30117-30117.
Kumar A, Rajendran V, Sethumadhavan R, Purohit R. ScientificWorld Journal 2013; 2013:756134.
Xing M. Thyroid 2010; 20(7):697-706. https://doi.org/10.1089/thy.2010.1646
Pushkarev VM, Kovzun OI, Popadiuk ID, et al. Dopov Nac akad nauk Ukr 2011; 3:169-171.
Guda BB, Pushkarev VV, Zhuravel OV, et al. Dopov Nac akad nauk Ukr 2015; 10:94-98.
Park JI, Strock CJ, Ball DW, Nelkin BD. Mol Cell Biol 2003; 23(2):543-554. https://doi.org/10.1128/MCB.23.2.543-554.2003
Park JI. Front Biol (Beijing) 2014; 9(2):95-103. https://doi.org/10.1007/s11515-014-1299-x
Hong SK, Yoon S, Moelling C, et al. J Biol Chem 2009; 284(48):33006-33018. https://doi.org/10.1074/jbc.M109.012591
Wu PK, Hong SK, Veeranki S, et al. Mol Cell Biol 2013; 33(20):4051-4067. https://doi.org/10.1128/MCB.00021-13
Masliah-Planchon J, Garinet S, Pasmant E. Oncotarget 2016; 7(25):38892-38907. https://doi.org/10.18632/oncotarget.6476
Rauch N, Rukhlenko OS, Kolch W, Kholodenko BN. Curr Opin Struct Biol 2016; 41:151-158. https://doi.org/10.1016/j.sbi.2016.07.019
Cagnol S, Chambard JC. FEBS J 2010; 277(1):2-21. https://doi.org/10.1111/j.1742-4658.2009.07366.x
Mebratu Y, Tesfaigzi Y. Cell Cycle 2009; 8(8):1168-1175. https://doi.org/10.4161/cc.8.8.8147
Shimura T. J Radiat Res 2011; 52(5):539-544. https://doi.org/10.1269/jrr.11098
Wilks ST. Breast 2015; 24(5):548-555. https://doi.org/10.1016/j.breast.2015.06.002
Xu Y, Li N, Xiang R, Sun P. Trends Biochem Sci 2014; 39(6):268-276. https://doi.org/10.1016/j.tibs.2014.04.004
Bruhn MA, Pearson RB, Hannan RD, Sheppard KE. Cancer Manag Res 2013; 5:281-292.
Lien EC, Dibble CC, Toker A. Curr Opin Cell Biol 2017; 45:62-71. https://doi.org/10.1016/j.ceb.2017.02.007
ISSN 
ISSN 
